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Un equipo hispano-estadounidense encuentra el talón de Aquiles del Staphylococcus aureus resistente a meticilina

Investigadores del CSIC español han participado en el estudio


Una investigación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y la Universidad de Notre Dame, en Indiana (Estados Unidos), ha caracterizado el mecanismo por el que el Staphylococcus aureus resistente a meticilina (SARM) desarrolla resistencia a la mayor parte de los antibióticos convencionales. El estudio ha sido publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS)*.

“Este patógeno es el responsable de un gran número de enfermedades que van desde afecciones en la piel e infecciones en heridas, hasta neumonías y septicemias que pueden provocar la muerte”, ha explicado Juan Hermoso, investigador del Instituto de Química-Física Rocasolano del CSIC. Según datos recogidos en Estados Unidos, el SARM causa más de  de 80.000 infecciones cada año en pacientes humanos, de las cuales más de 11.000 acaban en fallecimiento.

Según el estudio publicado en PNAS, la clave de la resistencia del SARM a los antibióticos beta-lactámicos (como los derivados de la penicilina) es la proteína PBP2a, que está implicada en la biosíntesis de su pared bacteriana. En bacterias susceptibles a estos antibióticos las proteínas encargadas de la construcción de dicha pared se ven bloqueadas por los agentes y dejan de reproducirse. Sin embargo, en el caso del Staphylococcus aureus multirresistente, PBP2a es insensible a ese bloqueo y permite al patógeno continuar con su ciclo celular aún en presencia de antibióticos.

El mecanismo que permite a PBP2a resistir a la mayoría de los antibióticos está relacionado con un sitio alósterico de la enzima. Mediante cristalografía de rayos X los investigadores han determinado la estructura tridimensional de PBP2a en complejo con ceftarolina, uno de los pocos antibióticos que son hoy efectivos frente al MRSA. La unión de este antibacteriano con el sitio alostérico produce toda una serie de cambios en la proteína que la activan y la hacen sensible a la ceftarolina. “Es como un interruptor que activa la enzima: los antibióticos convencionales no pueden encender ese interruptor, por lo que son inocuos para el patógeno. Este estudio describe cómo se produce este encendido y abre una nueva vía para el desarrollo de nuevos antibióticos”, añade Hermoso.

*Lisandro H. Oteroa, Alzoray Rojas-Altuvea, Leticia I. Llarrull, Cesar Carrasco-López, Malika Kumarasiri, Elena Lastochkin, Jennifer Fishovitz, Matthew Dawley, Dusan Hesek, Mijoon Lee, Jarrod W. Johnson, Jed F. Fisher, Mayland Chang, Shahriar Mobashery, Juan A. Hermoso. How allosteric control of Staphylococcus aureus penicillin binding protein 2a enables methicillin resistance and physiological function. PNAS. DOI: 10.1073/pnas.1300118110

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