La web Food Safety News publica las conclusiones más importantes de una investigación llevada a cabo en Dinamarca y publicada en Nucleic Acids Research* en la que se ha conseguido averiguar algunas cuestiones importantes sobre la forma en que Listeria es capaz de burlar al sistema inmunitario, reparar los daños que le producen los tratamientos antibióticos y crecer en condiciones extremas, como temperaturas de refrigeración.
Listeria monocytogenes es uno de los patógenos de transmisión alimentaria más peligrosos, con altas tasas de mortalidad en las personas que se infectan y capacidad para producir abortos y nacimiento de bebés muertos en mujeres embarazadas. Los seres humanos pueden infectarse a través de alimentos preparados, leche sin pasteurizar, pescado ahumado o ensaladas.
La investigación conducida por Birgitte Kallipolitis, de la Universidad del Sur de Dinamarca, ha desafiado cultivos de la bacteria con diversas sustancias para observar la reacción del microorganismo, entre las cuales se incluían antibióticos, bilis o etanol.
Para empezar, Listeria produce tan pocas proteínas cuando infecta las células de su hospedador que el sistema inmunitario de este no es capaz de detectarla. Por otra parte, cuando se le ataca con diversos productos que pueden dañarla la bacteria produce moléculas especiales de ARN que regulan qué proteínas sintetiza; sólo produce este tipo de ARN cuando está en presencia de sustancias dañinas para ella. Además, es capaz de reparar con mucha rapidez los daños que los antibióticos infringen a su pared celular.
La producción de las moléculas de ARN especiales cuando Listeria se enfrenta a una sustancia perjudicial para ella es una de las claves que se podría aprovechar para diseñar nuevos principios activos que fuesen capaces de frenarla. Si el microorganismo dejase de producir estas moléculas de ARN estaría indefenso.
*S. Sievers, E. M. Sternkopf Lillebaek, K. Jacobsen, A. Lund, M. S. Mollerup, P. K. Nielsen, B. H. Kallipolitis. A multicopy sRNA of Listeria monocytogenes regulates expression of the virulence adhesin LapB. Nucleic Acids Research, 2014; 42 (14): 9383 DOI: 10.1093/nar/gku630
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